Konparaketa honek proteinen sintesiaren bi etapa jarraiak aztertzen ditu: itzulpena, mRNA polipeptido-kate batean deskodifikatzeko prozesua, eta proteinen tolestura, kate horren hiru dimentsioko egitura funtzional batean eraldaketa fisikoa. Fase desberdin hauek ulertzea ezinbestekoa da informazio genetikoa jarduera biologiko gisa nola agertzen den ulertzeko.
Nabarmendunak
Translazioak katea eraikitzen du; tolesturak tresna sortzen du.
Erribosomak itzulpenaren fabrikak dira, eta laguntzaileek, berriz, tolesturaren kalitate-kontrola.
Kode genetikoa itzulpenarekin amaitzen da, kimika fisikoak tolestura agintzen duen bitartean.
Proteina bat ez da "heldutzat" hartzen tolestura-prozesua behar bezala burutu arte.
Zer da Itzulpena?
Erribosomek RNA mezularia (mRNA) deskodetzen duten zelula-prozesua da, aminoazidoen sekuentzia espezifiko bat osatzeko.
Kokapena: Erribosomak (Zitoplasma/ER)
Sarrera: mRNA, tRNA, aminoazidoak
Osagai nagusia: Erribosoma RNA (rRNA)
Irteera: Polipeptido-kate lineala
Norabidea: N-muturretik C-muturrera
Zer da Proteinen tolestura?
Polipeptido-kate batek bere hiru dimentsioko forma karakteristikoa eta funtzionala hartzen duen prozesu fisikoa.
Kokapena: Zitoplasman edo Erretikulu Endoplasmatikoan
Indar eragilea: Elkarrekintza hidrofoboak
Lagunduta: Txaperoi proteinak
Irteera: Proteina heldu eta funtzionala
Egitura: Lehen Hezkuntzatik Tertziariora/Kuaternariora
Konparazio Taula
Ezaugarria
Itzulpena
Proteinen tolestura
Lehen mailako mekanismoa
Lotura peptidiko kobalenteen eraketa
Molekulen arteko indar ez-kobalenteak
Informazio iturria
mRNA nukleotido sekuentzia
Aminoazidoen albo-kateen propietateak
Makina zelularra
Erribosoma
Txaperoinak (askotan beharrezkoak)
Irteera nagusia
Polipeptidoa (egitura nagusia)
Konformazioa (3D egitura)
Energia-beharra
Handia (GTP kontsumoa)
Espontaneoa edo ATP bidez lagunduta
Helburu biologikoa
Sekuentzia muntaketa
Funtzio-aktibazioa
Xehetasunak alderatzea
Sekuentzia Muntaketa vs. Forma Jasotzea
Itzulpena aminoazidoak mRNAn aurkitzen den kode genetikoan oinarrituta lotzeko prozesu biokimikoa da. Proteinen tolestura ondorengo prozesu biofisikoa da, non aminoazidoen kate lineal hori forma espezifiko batean bihurritu eta tolesten den. Itzulpenak proteinaren identitatea zehazten duen bitartean, tolesturak bere benetako gaitasun biologikoa zehazten du.
Gidari molekularrak
Itzulpena erribosomaren jarduera entzimatikoak eta mRNA kodonen eta tRNA antikodonen arteko parekatze espezifikoak bultzatzen dute. Proteinen tolestura neurri handi batean termodinamikak bultzatzen du, zehazki "efektu hidrofobikoak", non alboko kate ez-polarrak uretatik ezkutatzen diren, hidrogeno loturekin eta azken forma egonkortzen duten disulfuro zubiekin batera.
Denbora eta baterako gertatzea
Prozesu hauek askotan gainjartzen dira ko-translazio tolestura izeneko fenomeno batean. Aminoazidoen katea erribosomaren irteera tuneletik ateratzen den heinean itzulpenean zehar, katearen hasiera bigarren mailako egituretan tolesten has daiteke sekuentzia osoa guztiz itzuli baino lehen.
Akatsen ondorioak
Itzulpenean gertatzen diren akatsek normalean "zentzurik gabeko" edo "sense-gabeko" mutazioak sortzen dituzte, non aminoazido okerra txertatzen den, eta horrek produktu ez-funtzional bat sor dezake. Tolestura-erroreek, edo tolestura okerrek, agregatu toxikoak edo prioiak eratzea ekar dezakete, eta horiek Alzheimerra edo Parkinson gaixotasuna bezalako neuroendekapenezko gaixotasunetan inplikatuta daude.
Abantailak eta Erabiltzailearen interfazea
Itzulpena
Abantailak
+Fideltasun handiko muntaketa
+Aminoazidoen lotura azkarra
+Kode genetiko unibertsala
+mRNAren irakurketa zuzena
Erabiltzailearen interfazea
−Energia izugarria behar du
−tRNAren erabilgarritasunaren araberakoa
−Erribosomaren abiadurak mugatuta
−Antibiotikoekiko zaurgarria.
Proteinen tolestura
Abantailak
+Gune funtzionalak sortzen ditu
+Termodinamikoki egonkorra
+Auto-muntaketa izaera
+Seinaleztapen konplexua gaitzen du
Erabiltzailearen interfazea
−Agregaziorako joera.
−Oso sentikorra beroarekiko
−pH aldaketekiko sentikorra
−Konputazionalki aurreikustea zaila
Ohiko uste okerrak
Mitologia
Proteinak itzulpen-prozesu osoa amaitu ondoren bakarrik hasten dira tolesten.
Errealitatea
Tolestura askotan itzulpen bateratuan hasten da. Polipeptidoaren N-muturrak alfa-helize bezalako bigarren mailako egiturak hartzen hasten da, C-muturra erribosomaren barruan muntatzen ari den bitartean.
Mitologia
Proteina guztiak bere kabuz tolesten dira laguntzarik gabe.
Errealitatea
Proteina txiki batzuk berez tolesten diren bitartean, proteina konplexu askok 'molekula-laguntzaileak' behar dituzte. Proteina espezializatu hauek amaitu gabeko katea elkartzea edo gaizki tolestea eragozten dute zelula-ingurune jendetsuan.
Mitologia
Itzulpena proteina funtzional bat sortzeko azken urratsa da.
Errealitatea
Itzulpenak sekuentzia primarioa bakarrik sortzen du. Heldutasun funtzionalak tolestura behar du, eta askotan itzulpen osteko aldaketak, hala nola fosforilazioa edo glikosilazioa, biologikoki aktibo bihurtzeko.
Mitologia
Aminoazidoen sekuentzia zuzena bada, proteinak beti funtzionatuko du ondo.
Errealitatea
Sekuentzia perfektuki itzuli batek ere huts egin dezake gaizki tolesten bada. Ingurumen-estresoreek, hala nola tenperatura altuak (bero-kolpeak), behar bezala sekuentziatutako proteinek beren forma eta funtzioa galtzea eragin dezakete.
Sarritan Egindako Galderak
Zein da itzulpenaren eta proteinen tolesturaren arteko erlazioa?
Itzulpena eta proteinen tolestura sekuentzialak baina gainjarritako urratsak dira geneen adierazpenean. Itzulpenak lehengaia (aminoazidoen sekuentzia) ematen du, eta tolesturak material hori egitura funtzional batean antolatzen du. Itzulpenik gabe, ez dago tolestu beharreko katerik; tolestu gabe, katea produktu kimikoen kate inaktibo bat izaten jarraitzen du.
Itzulpena nukleoan gertatzen al da?
Ez, zelula eukariotoetan, itzulpena zitoplasman edo erretikulu endoplasmatiko zimurtuaren gainazalean gertatzen da. mRNA nukleotik esportatu behar da transkripzioaren ondoren, erribosomek itzulpen prozesua hasi aurretik. Tolestura itzulpena gertatzen den konpartimentu berberetan gertatzen da orduan.
Zer dira laguntzaile-sistemak proteinen tolesturaren testuinguruan?
Chaperonak beste proteina batzuen tolestura zuzena laguntzen duten proteina klase bat dira. Ez dute formaren oinarririk ematen, baizik eta elkarrekintza desegokiak saihesten dituen ingurune babestua eskaintzen dute. Zelula-estres garaian, hala nola bero handian, bereziki aktiboak dira proteinen desnaturalizazioa saihesteko.
Nola daki erribosomak noiz gelditu behar duen itzulpena?
Erribosomak itzulpena jarraitzen du mRNA katean 'stop kodon' bat (UAA, UAG edo UGA) aurkitu arte. Kodon hauek ez dituzte aminoazidoak kodetzen, baizik eta askapen faktoreak erribosomara sartzeko seinalea ematen diete, eta horrek polipeptido kate osatuaren askapena eragiten du.
Zein da Levinthalen paradoxa proteinen tolesturan?
Levinthalen paradoxak dio proteina bat konformazio posible guztiak ausaz laginduz tolestuko balitz, unibertsoaren adina baino denbora gehiago beharko lukeela bere forma zuzena aurkitzeko. Hala ere, proteina gehienak milisegundotan tolesten dira. Horrek iradokitzen du tolesturak bide zehatz eta zuzenduak jarraitzen dituela, ausazko bilaketa baten ordez.
Gaizki tolestutako proteina bat konpondu al daiteke?
Zelulek "kalitate kontrol" mekanismoak dituzte, non laguntzaileek gaizki tolestutako proteinak berriro tolesten saiatzen diren. Berriro tolesteak huts egiten badu, proteina ubikitinarekin etiketatzen da normalean eta proteasomara bidaltzen da degradatzeko. Sistema horiek gainkargatzen badira, gaizki tolestutako proteinak pilatu eta zelula-kalteak eragin ditzakete.
Zenbat aminoazido gehitzen dira segundoko itzulpenean zehar?
Bakterioetan, erribosomek 15-20 aminoazido inguru gehi ditzakete segundoko. Giza zeluletan, abiadura zertxobait motelagoa da, normalean 2-5 aminoazido inguru segundoko. Abiadura honek zelulen hazkuntzarako eta erantzunerako beharrezkoak diren proteinak azkar ekoiztea ahalbidetzen du.
Zer da 'lehen mailako egitura' eta 'hirugarren mailako egitura' bereizten dituena?
Lehen mailako egitura itzulpenean zehar sortutako aminoazidoen sekuentzia lineala da. Hirugarren mailako egitura polipeptido-kate bakar bateko atomo guztien hiru dimentsioko antolamendu osoa da, eta hau da, proteinen tolestura-prozesuaren azken emaitza.
Epaia
Aukeratu Itzulpena kode genetikoa sekuentzia kimikoetan nola bihurtzen den aztertzerakoan. Proteinen tolesturan zentratu proteina baten formak bere funtzioarekin, entzimaren jarduerarekin edo proteopatia gaixotasunen kausekin duen erlazioa ikertzerakoan.